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Forschung Ulrich Weininger

Meine Forschung beschäftigt sich mit der Struktur und Dynamik von Proteinen im allgemeinen und der Dynamik von Seitenketten im speziellen, mit einem Schwerpunkt auf aromatischen Seitenketten.

NMR Struktur von Proteinen

Die Strukturen folgender Proteine wurden von mir oder mit meiner Hilfe mittels NMR Spektroskopie bestimmt:

Methoden zur Untersuchung der Dynamik von Seitenketten

Zur Untersuchung der Dynamik von Aminosäure Seitenketten wurden folgende Methoden entwickelt:

Isotopenmarkierung

Ortselektive 13C Markierung von Proteinen mit Erythrose Ortselektive 13C Markierung von Proteinen mit Ribose Isotopenmarkierung von aromatischen Seitenketten

NMR Dynamik von Methylgruppen

1H und 13C CPMG Relaxationsdispersion von Methionin 1H R1rho Relaxationsdispersion von Methylgruppen

NMR Dynamik von aromatischen Seitenketten

13C Relaxationsexperimente in aromatischen Seitenketten

13C CPMG Relaxationsdispersion in aromatischen Seitenketten 1H CPMG Relaxationsdispersion in aromatischen Seitenketten 1H CPMG Relaxationsdispersion in aromatischen Seitenketten 2

13C R1rho Relaxationsdispersion in aromatischen Seitenketten 1H R1rho Relaxationsdispersion in aromatischen Seitenketten

RDC basierte Relaxationsdispersion von aromatischen Seitenketten

Seitenketten Dynamik in Proteinen

Untersuchungen zur generellen Funktion von Proteinen durch Seitenkettendynamik

Dynamik aromatischer Seitenketten im aktiven Zentrum von FKBP12

Dynamische allosterische Kommunikation im Glucocorticoidrezeptor

Energetik und Dynamik des Protonenshuttles von CA II

ring flips

Experimente zur Dynamik aromatischer Seitenketten ermöglichen die Identifikation und Quantifizierung von ring flips, welche transiente Umlagerungen in Proteinen sichtbar machen

NMR Untersuchungen von ring flips

ring flips in BPTI nachgemessen

ring flips im aromatischen Cluster von GB1

ring flips ohne Unterschiede in der chemischen Verschiebung

Kompressibilität im Übergangszustand von ring flips

Protonierungskinetiken von Seitenketten

NMR Relaxation ermöglicht es die Protonierungskinetiken (on & off) in Seitenketten von Proteinen pH und pK_a abhängig zu messen

ortsspezifische Protonierungskinetiken in sauren Seitenketten

Protonierungskinetiken in Histidinen

Protonierungszustände von Histidinen

Histidine kann in Kombinationen von 3 Zuständen vorliegen, welche mit NMR untersucht werden können

Die Karbohydrat Bindestelle in Gal3 ist vororganisiert Protonenbesetzungsgrade in Histidin Seitenketten

pKa Wert Bestimmung

Experimentelle pKa Wert Bestimmung eines hyperstabilen Proteins Energetik und Dynamik des Protonenshuttles von CA II Protonenbesetzungsgrade in Histidin Seitenketten

Aggregation

Coaggregation von Ab40 und Ab42 DNAJB6 inhibiert die Aggregation von Ab42 alpha synuclein Aggregation Sekundärnukleation

Proteinfaltung mit NMR

Stabilisierung des Nativen Zustandes von GB1 durch Druck Proteinfaltung mit NMR

PPIasen

Substraterkennung und katalytischer Mechanismus von SlyD Einfluß entfernter Reste des Substrats auf die enzymatische Aktivität von SlyD

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